udp -半乳糖4-異丙基酶(GalE)催化udp -葡萄糖(UDP-Glc)和udp -半乳糖(UDP-Gal)的相互轉(zhuǎn)化，是d-半乳糖代謝Leloir途徑的關(guān)鍵步驟。

雖然GalE廣泛分布于原核生物和真核生物中，但關(guān)于超嗜熱GalE的信息很少。我們?cè)诖竽c桿菌中過(guò)表達(dá)了TM0509基因，并對(duì)編碼的蛋白質(zhì)進(jìn)行了表征。

為了進(jìn)一步研究該酶催化功能的分子基礎(chǔ)，我們測(cè)定了與UDP-Glc結(jié)合的TMGalE和TMGalE的晶體結(jié)構(gòu)，其分辨率分別為1.9 ?和2.0 ?。酶被確定為同型二聚體，分子量為70 kDa。該酶能在較高溫度下可逆地催化UDP-GalNAc/UDP-GlcNAc和UDP-Gal/UDP-Glc的異丙基化反應(yīng)，**反應(yīng)溫度和pH分別為80℃和7.0。

我們的數(shù)據(jù)表明，TM0509是一種參與d-半乳糖代謝的udp -半乳糖- 4-異丙基酶;因此，本研究首次詳細(xì)描述了一次超高溫GalE。

此外，TMGalE的混雜底物特異性，比e.c oli GalE更類(lèi)似于人類(lèi)GalE，支持TMGalE可能在半乳糖代謝進(jìn)化中表現(xiàn)出糖-外聚酶的**形式的觀(guān)點(diǎn)。

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