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　　文獻(xiàn)補(bǔ)充：

　　熱休克蛋白90(HeatShockProtein90、HSP90)是真核生物細(xì)胞中最豐富的細(xì)胞蛋白之一，其重要功能之一是參與新客戶蛋白的折疊作為分子伴侶。應(yīng)激后變性蛋白的再折疊和客戶蛋白的穩(wěn)定性和活性調(diào)節(jié)。

　　到目前為止，HSP90已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了100多種客戶蛋白，主要分為轉(zhuǎn)錄因子、蛋白激酶、聚合酶等。與其他熱休克蛋白不同的是，HSP90有其特異性**劑，常見的有格爾德霉素(Geldanamycin、GA)及其衍生物、根赤殼素等。它們通常被用作檢測(cè)HSP90分子伴侶活性的有力研究工具。

　　這些化學(xué)物質(zhì)與ATP競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合HSP90分子N端的ATP/ADP結(jié)合袋狀結(jié)構(gòu)，**其伴侶活性，導(dǎo)致未折疊成熟或錯(cuò)誤折疊的客戶蛋白被蛋白酶體靶向降解，從而影響細(xì)胞內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)、信號(hào)轉(zhuǎn)移等生命活動(dòng)過(guò)程。

　　另一方面，MGL32(Z-Leu-Leu-Leu-Leu-CHO)作為一種常見的肽醛蛋白酶體**劑，能特別阻斷蛋白酶體對(duì)其底物蛋白的降解。

　　此外，C-Jun蛋白是AP-1細(xì)胞核內(nèi)重要轉(zhuǎn)錄因子的主要成分之一，可廣泛參與細(xì)胞內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)和信號(hào)轉(zhuǎn)移。

　　據(jù)文獻(xiàn)報(bào)道，在Jurkat細(xì)胞中，熱休克**降低了integrinα-4和轉(zhuǎn)化生長(zhǎng)因子β的表達(dá)，同時(shí)**誘導(dǎo)了hsp90.c-jun基因的表達(dá)。

　　因此，c-Jun蛋白質(zhì)引起了人們的關(guān)注。研究表明，HSP90**劑GA可以通過(guò)劑量和時(shí)間依賴來(lái)降低HEK293細(xì)胞中內(nèi)源性c-Jun的蛋白質(zhì)水平。

　　然而，轉(zhuǎn)染HSP90顆�？梢曰謴�(fù)GA**降低的C-Jun蛋白水平;此外，HSP90可以提高HEK293細(xì)胞中內(nèi)源性C-Jun的蛋白質(zhì)水平，但不影響C-Jun的MRNA水平。

　　此外，研究人員發(fā)現(xiàn)，HSP90通過(guò)穩(wěn)定C-Jun蛋白質(zhì)來(lái)延長(zhǎng)C-Jun的半壽命;蛋白酶**劑MGL32可以阻止GA促進(jìn)的蛋白酶降解C-Jun，從而恢復(fù)C-Jun的蛋白質(zhì)水平。

　　另一方面，HSP90質(zhì)粒的轉(zhuǎn)染不影響C-Jun的磷酸化水平;但Jun-2熒光素酶報(bào)告的基因分析實(shí)驗(yàn)表明，HSP90的過(guò)度表達(dá)可以提高HEK293細(xì)胞C-Jun的總蛋白轉(zhuǎn)錄活性。

　　總之，在HEK293細(xì)胞中，分子伴侶HSP90可以提高C-Jun蛋白的穩(wěn)定性，影響其總蛋白的活性。